Hur motverkar man proteolysen?

[Milad]

Enligt en av våra föreläsare så drar proteolysen igång efter ett antal timmar och då är det framförallt aminosyran alanin som frigörs och omvandlas till glukos i levern. Hur skall man då motverka detta? Hjälper det att äta kasein innan man lägger sig?

[tjing]

Stämmer.

Proteinnedbrytning sker mellan måltider och proteinuppbyggnad efter måltider, kan man säga. Det sker kontinuerligt och nettoresultatet blir ingen skillnad på muskelmassa, förutsatt man äter tillräckligt med protein och är i energibalans. Med andra ord är det inget du behöver tänka på.*

Tillfällig proteolys säger inget om netto muskeluppbyggnad sett över dygnet som mätperiod.

Tarmen behåller aminosyror mellan måltider som t ex tas upp under nattens fasta. Kasein till natten är förmodligen rätt onödigt för någon som redan äter mycket protein i kosten.

[Sverker]

Men alanin ska till levern och bli till glukos.
Protein är en energikälla och ska förbrännas. Det är bara några få gram protein som kan byggas in som ny muskelmassa varje dygn.

[tjing]

Protein bidrar för övrigt till mycket mer än bara muskelmassa också.

[Sverker]

Det mesta snurrar nog runt som matspjälkningsenzymer.

[Milad]

Begriper inte. Om tarmen behåller aminosyrorna från kosten som inte kunnats ta upp vid det tillfället (man kanske fått i sig för mycket protein?) så varför sker proteolysen?

[Anders The Peak]

sök på: Apoptosis/Proteolysis in cellular regulation/proteolytic processing

[Sverker]

Här finns nog en bättre och enklare text, av Eddie Vedder:
http://traningslara.se/manniskans-proteinsyntes-vad-ar-det/








Möjligt att jag själv skulle ha skrivit om Legobitar istället för pusselbitar. Ibland letar man desperat efter en "smal legobit med tio pluttar i rad, svart", för att få modellen rätt. Den svarta Legobiten är en essentiell aminosyra. Antingen finns den i högen eller så har mamma dammsugit upp den*gah!*

[Anders The Peak]

Enligt en av våra föreläsare så drar proteolysen igång efter ett antal timmar och då är det framförallt aminosyran alanin som frigörs och omvandlas till glukos i levern. Hur skall man då motverka detta? Hjälper det att äta kasein innan man lägger sig?

Jag tror inte att det går påverka eller man kan inte eftersom det är en del av muskelns sätt att hantera ammoniak och öka muskelns arbets-/återhämtningsförmåga. Den metaboliska cykeln kallas Alanincykeln. Det det här är en av orsakerna till varför man använder beta alalnin som kosttillskott.

Studie (www.mdpi.com/2072-6643/2/1/75/pdf)(klicka på länken)

[tjing]

Begriper inte. Om tarmen behåller aminosyrorna från kosten som inte kunnats ta upp vid det tillfället (man kanske fått i sig för mycket protein?) så varför sker proteolysen?

Proteolys sker alltid vid olika tillfällen under ett dygn. Den absolut största delen av aminosyrapoolen består av nedbrutet kroppseget protein. Protein som bryts ned från muskler byggs in igen vid ett senare tillfälle om man som sagt ligger på kaloribalans och äter tillräckligt med protein (RDI).

Det är en proteinomsättning som också beror på att kroppen "rensar sig själv" med processer som t ex autofagi. Det vore inte bra om vi inte bytte ut våra "byggstenar" eller degraderade skadade protein.

Protein (och således aminosyror) används som sagt till mer än muskelbygge; enzym, t ex matspjälkningsenzym som Sverker nämnde, alla möjliga andra enzym (det finns MÅNGA), hormoner, neurotransmittorer etc.

[Masterpan]

Appropå detta, är träningsrelaterad muskelnedbrytning en autofagi som beror på de mikroskopiska skadorna/slitaget i de använda muskelcellerna?

[King Grub]

Det vet man inte.

an elevated activity of calcium-activated proteases and metalloproteinases has been reported during/after treadmill running (9, 25). However, there are few reports of measurement of acute changes in capacity or control of human muscle proteolytic pathways. Two muscle-specific ubiquitin ligases, muscle atrophy F-box (MAFbx) and muscle-specific really interesting novel gene finger protein 1 (MuRF1), have been shown to stimulate muscle proteolysis (3) rodent muscle. In human muscle, studies of proteolytic gene expression, specifically ubiquitin proteasome-related gene expression, in response to resistance exercise showed upregulation of MAFbx and MuRF1 messenger RNA (mRNA), but with no significant changes in forkhead box 3A mRNA, a transcription factor involved in protein degradation and apoptosis, in young subjects 4 h after resistance exercise (91). Paradoxically, studies carried out by our group showed a downregulation of MAFbx mRNA up to 24 h after resistance exercise, which was unexpected considering resistance exercise increases MPB (65) in the postexercise state. This may be related to the volume of exercise carried out in the latter study, since subjects performed exercise involving stepping up and down, carrying 25% of their body weight, to complete exhaustion, and also the timing of the measurement. Alternatively, there may not be a direct relationship between MAFbx expression and MPB, as our laboratory has previously observed (50). In all likelihood, multiple pathways are activated and a considerable one exists; however, it is intriguing to imagine how intact myofibrillar proteins might be “dismantled” or remodeled so as to make room for newly synthesized proteins, which, according to several (101, 113) reports, are made within hours of an exercise stimulus.

http://jap.physiology.org/content/106/6/2026.long