Protein stimulerar olika typer av proteinsyntes vid intag efter träning och i vila.

[King Grub]

We aimed to determine whether there is a differential stimulation of the contractile myofibrillar and the cellular sarcoplasmic proteins after ingestion of protein and how this is affected by resistance exercise. Fasted (FAST) muscle protein synthesis was measured in seven healthy young men with a primed constant infusion of L-[ring-13C6]phenylalanine. Participants then performed an intense bout of unilateral resistance exercise followed by the consumption of 25 g of whey protein to maximally stimulate protein synthesis. In the rested (FED) leg myofibrillar (MYO) protein synthesis was elevated (P<0.01) above FAST at 3 h (~163%) but not at 1 and 5 h (~60 and 65%, respectively; P>0.05). In contrast, MYO protein synthesis in the exercised (FED-EX) leg was stimulated above FAST at 1, 3, and 5 h (~100, 216, and 229%, respectively; P<0.01) with the increase at 5 h being greater than FED (P<0.01). Thus, the synthesis of muscle contractile proteins is stimulated by both feeding and resistance exercise early (1 h) but is still elevated at 5h after resistance exercise. In contrast, sarcoplasmic (SARC) protein synthesis was similarly elevated (P<0.01) above FAST by ~104% at 3 h in both FED and FED-EX suggesting SARC protein synthesis is stimulated by feeding but that this response is not augmented by resistance exercise. In conclusion, myofibrillar and sarcoplasmic protein synthesis are similarly, but transiently, stimulated with protein feeding. In contrast, resistance exercise rapidly stimulates and sustains the synthesis of only the myofibrillar protein fraction after protein ingestion. These data highlight the importance of measuring the synthetic response of specific muscle protein fractions when examining the effects of exercise and nutrition.

Differential stimulation of myofibrillar and sarcoplasmic protein synthesis with protein ingestion at rest and after resistance exercise.Moore DR, Tang JE, Burd NA, Rerecich T, Tarnopolsky MA, Phillips SM. J Physiol. 2009 Jan 5.

http://jp.physoc.org/cgi/rapidpdf/jphysiol.2008.164087v1

[The Draf]

Vad mer finns att läsa ut ur studien förutom att det berömda näringsfönstret verkar vara 5 timmar istället för 3?

[King Grub]

Att proteinintag stimulerar både sarkoplasmisk och myofibrillär proteinsyntes, medan styrketräning endast stimulerar myofibrillär proteinsyntes i samband med proteinintag. Den sarkoplasmiska proteinsyntesen som stimuleras av proteinintag får ingen synergistisk effekt av styrketräningen.

[Scratch89]

Jag reagerade på att i fasta intogs bara fenylalanin. Har man inte kommit fram till att det behövs andra aminosyror för att kunna stimulera proteinsyntesen maximalt? Det bästa hade varit att ta samma sort (och mängd) protein vid båda tillfällen. Har jag missuppfattat?

[Eddie Vedder]

Har jag missuppfattat?

Ja i det här fallet använde man fenylalanin som mått på protenisyntes bara. Det är fenylalaninbalansen som anses vara den bästa markören för proteinsyntesen så det är den balansen man mäter.:)

[mikaelj]

De kanske bara gav dem ohemula mängder Coke Zero? ;)

[Kräket]

Ja i det här fallet använde man fenylalanin som mått på protenisyntes bara. Det är fenylalaninbalansen som anses vara den bästa markören för proteinsyntesen så det är den balansen man mäter.:)

Om fenylalaninbalansen är måttet på proteinsyntes, då måste man även kunna uppmäta en negativ sådan?

Hur kan man göra det egentligen? Fenylalanin tillhör väl gruppen essentiella aminosyror vilka måste tillföras via födan?

Vad har jag missförstått?

[King Grub]

Fenylalaninbalansen räknas som det bästa måttet på proteinsyntes. Fenylalanin som tagits upp i muskulaturen blir till 100% nytt muskelprotein. Leucinbalansen brukar ibland användas som mått på proteinsyntes, men begränsas i och med att en stor del, mer än hälften, av leucinet kan oxidera efter det tagits upp i muskulaturen.

Det har inget att göra med att fenylalanin i föda eller EAA-tillskott skulle stimulera proteinsyntesen i sig. Man använder fenylalaninbalansen som mått på proteinsyntes även vid studier på intag av vassleprotein, kaseinprotein, äggprotein, fria EAA, eller vad som helst. Att följa varje aminosyras öde är inte praktiskt genomförbart.

[William]

Om fenylalaninbalansen är måttet på proteinsyntes, då måste man även kunna uppmäta en negativ sådan?

Ja det går att mäta. En negativ balans innebär nedbrytning.


Hur kan man göra det egentligen? Fenylalanin tillhör väl gruppen essentiella aminosyror vilka måste tillföras via födan?

Vad har jag missförstått?

Eftersom fenylalaning inte kan metaboliseras i muskeln innebär det att det enda den kan göra i muskeln är att tas upp och byggas in i muskelprotein, eller avges ifrån muskeln då muskelnedbrytning har skett. Vad man gör är att man märker fenylalanin med en speciellt isotop som sen kan följas med hjälp av olika metoder.

[Scratch89]

Tack för förklaringen. Jag har tidigare sett samma procedur med leucin, och det var därför jag blev förvirrad.